アラニンとは？化学式・異性体（L/D）と生体内での役割をわかりやすく解説

アラニンの化学式・L/D異性体の違いと生体内での役割を図解でわかりやすく解説。タンパク質中の分布や細菌での利用も詳述。

アラニン（略称：AlaまたはA）は、α-アミノ酸の一種です。化学式はCH₃ CH(NH₂ )COOHです。

L-異性体は、遺伝暗号でコード化された20種類のアミノ酸のうちの1つである。そのコドンはGCU、GCC、GCA、GCGである。非極性アミノ酸に分類される。

L-アラニンは、1,150種類のタンパク質のサンプルにおいて、一次構造の7.8%を占めている。ロイシンは、より一般的な唯一のアミノ酸である。

D-アラニンは細菌の細胞壁や一部のペプチド系抗生物質に含まれています。

基本的な性質

アラニンは分子量約89.09 g·mol^-1の小さなα-アミノ酸です。側鎖はメチル基（–CH₃）で、非極性かつ小さな疎水性を示します。カルボキシル基のpKaは約2.34、アミノ基のpKaは約9.69、等電点（pI）は約6.00です。α炭素に不斉中心があり、L体とD体の鏡像異性体が存在します。

L-アラニン（蛋白質中のアラニン）

L-アラニンはリボソームで翻訳される「タンパク質構成アミノ酸」の1つです。コドンはGCU、GCC、GCA、GCGで指定され、ほとんどの生物のタンパク質一次構造に広く含まれます。小さい側鎖のため、タンパク質中では局所的な折りたたみやαヘリックス・βシートの形成に比較的影響を与えにくく、構造の柔軟性を保つ役割を果たします。

D-アラニン（細菌と天然ペプチド）

D-アラニンは通常のリボソーム翻訳では作られませんが、多くの細菌の細胞壁（ペプチドグリカン）の成分として重要です。ペプチドグリカンでは、D-アラニンが短いペプチド鎖の末端に存在し、隣接鎖との架橋形成や構造の安定化に寄与します。アラニンラセマーゼ（alanine racemase）はL-アラニンをD-アラニンに変換する酵素であり、抗生物質標的（例：D-シクロセリンがこの経路に影響）にもなっています。また、バンコマイシンはD-Ala–D-Ala末端を標的にして細胞壁合成を阻害します。

生体内での代謝と機能

• アラニン合成（トランスアミネーション）：主にピルビン酸とグルタミン酸からアラニンアミノトランスフェラーゼ（ALT, GPT）により生成されます。ピルビン酸 + グルタミン酸 ⇄ アラニン + α-ケトグルタル酸、という可逆反応です。
• グルコース–アラニンサイクル：筋肉での無酸素運動や飢餓時に、筋肉はピルビン酸とアミノ基を結合してアラニンを生成し、血中に放出します。肝臓は取り込んだアラニンをピルビン酸に戻して糖新生を行い、窒素は尿素回路へ送られます。これにより筋肉の窒素運搬と肝でのグルコース供給が行われます。
• 臨床的マーカー：血中のALT（アラニンアミノトランスフェラーゼ）活性は肝臓障害の指標として広く用いられます。ALTの値が上昇すると肝細胞の障害や炎症が疑われます。

生物学的・化学的応用と摂取源

アラニンは食事中に豊富に含まれ、肉類、魚、卵、乳製品、豆類などで摂取できます。食品中の遊離アラニンは味の形成にも関わり、甘味をわずかに与えることがあります。研究や製薬では、タンパク質工学、代謝研究、合成ペプチド作製で頻繁に扱われます。

まとめとポイント

• アラニンは小さく非極性なα-アミノ酸で、化学式は CH₃CH(NH₂)COOH。
• L-アラニンはタンパク質を構成し、遺伝暗号によってGCU/GCC/GCA/GCGでコードされる。
• D-アラニンは細菌の細胞壁や特殊ペプチドに存在し、抗生物質標的となることがある。
• 代謝的にはピルビン酸とのトランスアミネーションで合成され、グルコース–アラニンサイクルや窒素代謝で重要な役割を果たす。
• 臨床検査ではALTが肝機能マーカーとして用いられる。

質問と回答

Q:アラニンの化学式は?

Q:L-アラニンの遺伝暗号は何ですか?

Q:アラニンはどのように分類されますか?

Q: タンパク質の一次構造に占めるL-アラニンの割合は?

Q: L-アラニンより一般的なアミノ酸は何ですか?

Q:D-アラニンはどこに存在しますか?

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