リチャード・ヘンダーソンとは：クライオ電子顕微鏡の先駆者でノーベル化学賞受賞の分子生物学者

リチャード・ヘンダーソン：クライオ電子顕微鏡の開拓者。膜タンパク質構造を解明し2017年ノーベル化学賞受賞、分子生物学と生物物理学の革新者。

リチャード・ヘンダーソン CH FRS FMedSci（1945年7月19日生まれ）は、スコットランドの分子生物学者、生物物理学者。生体分子の電子顕微鏡検査の分野の先駆者である。2017年のノーベル化学賞をジャック・デュボシェ、ヨアヒム・フランクと分かち合った。

ヘンダーソン氏は、1973年からケンブリッジの医学研究評議会分子生物学研究所（MRC LMB）に勤務し、1996年から2006年まで所長を務めました。また、1993年春にはカリフォルニア大学バークレー校ミラー研究所の客員教授を務めた。

バクテリオロドプシンという細菌の分子の構造を解明した。この分子は光のエネルギーを取り込み、それを利用してプロトンを細胞外に移動させる。これは、膜タンパク質の原子モデルとしては史上2番目のものでした。ヘンダーソンが電子線結晶学のために開発した技術は、現在も使われている。

ヘンダーソンの手法は、いくつかのGタンパク質共役型受容体（GPCR）の構造を解くのに役立つ。GPCRは、細胞外の分子を検出する受容体の大規模なタンパク質ファミリーです。これらの受容体は、内部のシグナル伝達経路を活性化する。これは、細胞外の分子に対する細胞の応答につながります。

上記の業績を通じて、ヘンダーソンは電子顕微鏡法を用いて生体分子を「生きた状態に近い」形で観察し、原子レベルの詳細を得るための実用的な手順と解析法を確立しました。特に電子線結晶学（electron crystallography）や、薄片状結晶や膜タンパク質の試料作製・データ収集・画像処理に関する一連の方法論は、現在のクライオ電子顕微鏡（cryo-EM）による高解像度構造解析の基礎となっています。

2017年のノーベル化学賞は、ヘンダーソン、ジャック・デュボシェ（水の急速凍結＝ヴィトリフィケーションの方法を確立）およびヨアヒム・フランク（画像処理による単粒子解析の発展）に与えられ、公式には「溶液中の生体分子の高分解能構造決定のためのクライオ電子顕微鏡法の開発」に対して授与されました。ヘンダーソンは特に膜タンパク質や結晶になりにくい試料の観察法を実用化し、理論と実験の両面でこの技術の発展を牽引しました。

影響と応用：ヘンダーソンの手法は、これまで結晶化が困難であった多くのタンパク質、特に膜タンパク質や巨大複合体の構造決定に道を開きました。これにより、Gタンパク質共役型受容体（GPCR）などの薬理学的に重要な標的の構造が明らかになり、新薬の設計や基礎生物学の理解が飛躍的に進みました。クライオ電子顕微鏡は現在、構造生物学、薬剤開発、ウイルス学など多くの分野で欠かせない手法となっています。

人物像と教育的貢献：研究者としてのキャリアを通じて、ヘンダーソンは新しい実験技術や装置の改良に積極的に取り組み、次世代の研究者を育てる指導にも力を注ぎました。MRC LMBでの長年の在任や国際的な共同研究を通して、多くの研究者や技術者に影響を与え、構造生物学コミュニティの発展に寄与しました。

称号について：本文冒頭の表記にある通り、CHはCompanion of Honour、FRSはFellow of the Royal Society、FMedSciはFellow of the Academy of Medical Sciencesを表し、それぞれイギリスの顕彰や学術団体による栄誉です。

総じて、リチャード・ヘンダーソンは、電子顕微鏡を用いた生体分子の原子分解能観察を実現するための理論的基盤と実験技術の両方を確立し、現代の構造生物学とバイオ医学研究に大きな影響を与えた研究者です。

質問と回答

Q: リチャード・ヘンダーソンの職業は何ですか?

Q:2017年、彼は何を受賞したのですか?

Q:1973年以降、彼はどこで働いていたのですか?

Q: どんな分子の構造を解明したのですか?

Q: ヘンダーソンが開発した電子線結晶学はどのような技術ですか?

Q: GPCRはどのようにして細胞外の分子を検出するのですか?

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