抗体

免疫グロブリンの多様性

基本的な問題

一人の個体では膨大な種類の抗体が作られていますが、これらのタンパク質を作ることができる遺伝子の数はゲノムの大きさによって制限されています。

微生物は膨大な数の株があるので、脊椎動物は何百万種類もの抗体を必要とします。実際、ヒトは約100億種類の抗体を作っていますが、それぞれが異なる抗原部位に結合することができます。これを実現するためには、非常に少ない数の遺伝子を使わなければなりません。

いくつかの複雑な遺伝的メカニズムが進化してきた。これらにより、脊椎動物のB細胞は、比較的少数の抗体遺伝子から膨大な抗体のプールを生成することができるようになった。詳細はここでは紹介しませんが、要約だけです。

抗体の多様性は、遺伝子のプールからのセグメントを様々な方法で組み合わせることで得られます。そして、抗体遺伝子の結合部位領域にハイパーミューテーションが発生します。これにより、さらに多様性が生まれます。

重いチェーン

抗体は、免疫グロブリンスーパーファミリーに属する糖タンパク質であり、抗体と免疫グロブリンという用語はしばしば互換的に使用されます。抗体は通常、2本の大きな重鎖と2本の小さな軽鎖を持つ基本的な構造単位で構成されています。抗体の重鎖にはいくつかの異なるタイプがあり、また、いくつかの異なる種類の抗体があり、どの重鎖を持っているかによって異なるアイソタイプに分類されています。哺乳類では5種類の抗体のアイソタイプが知られています。これらの抗体は、それぞれの異なるタイプの異物に対して適切な免疫反応を誘導するのに役立っています。

可変チップ

すべての抗体の一般的な構造は非常に似ていますが、タンパク質の先端にある小さな領域は非常に可変性が高く、先端の構造がわずかに異なる何百万もの抗体、つまり抗原結合部位が存在することができます。この領域は、ハイパーバリアブル領域として知られています。これらのバリアントのそれぞれは、異なる抗原に結合することができます。このような抗体の膨大な多様性により、免疫系は同様に多種多様な抗原を認識することができる。抗体の大規模で多様な集団は、異なる抗原結合部位（またはパラトープ）をコードする一連の遺伝子セグメントのランダムな組み合わせによって生成され、その後、抗体遺伝子のこの領域におけるランダムな突然変異によって、さらなる多様性が生み出されます。抗体遺伝子はまた、クラススイッチングと呼ばれるプロセスで再編成され、単一の抗体が免疫系のいくつかの異なる部分で使用されることを可能にします。