酵素とは｜役割・仕組み・種類をわかりやすく解説

酵素の構造

酵素の一例として、唾液に含まれるアミラーゼがあります。唾液に含まれるアミラーゼは、デンプンをグルコースとマルトースに分解します。もう一つの酵素はリパーゼです。脂肪を分解して、脂肪酸とグリセロールという小さな分子にしてくれます。

プロテアーゼは酵素の一種です。プロテアーゼは、他の酵素やタンパク質を分解してアミノ酸に戻す。ヌクレアーゼは、DNAやRNAを切断する酵素で、多くの場合、分子内の特定の場所で切断します。

酵素は、大きな化学物質を小さな化学物質に分解するだけではありません。酵素は、大きな化学物質をより小さな化学物質に分解するだけでなく、小さな化学物質をより大きな化学物質に組み立てるなど、さまざまな化学的作業を行っています。下の分類は主な種類を示しています。

生化学者は酵素の絵を描いて、視覚的な補助や地図として使うことが多い。酵素の中には何百、何千もの原子が含まれている可能性があるので、これは難しい。酵素の中には何百、何千もの原子が含まれているので、生化学者はこれほど詳細に描くことはできません。その代わりに、酵素の絵としてリボンモデルを使うのです。リボンモデルは、すべての原子を描かなくても、酵素の形を示すことができる。

ほとんどの酵素は、温度とpHがちょうどよくないと働きません。哺乳類の場合、適切な温度は通常約37^o度（体温）です。また、適切なpHは大きく異なります。ペプシンは、pHが約1.5のときに最も効果を発揮する酵素の一例です。

酵素をある温度以上に加熱すると、酵素は永久に破壊される。酵素はプロテアーゼによって分解され、化学物質は再び使用されることになる。

化学物質の中には、酵素の働きをより良くするものがあります。これは活性化剤と呼ばれています。時には化学物質が酵素の働きを鈍らせたり、全く働かなくしてしまうこともあります。これは阻害剤と呼ばれています。ほとんどの薬は、体内の酵素の働きを速めたり遅めたりする化学物質である。

酵素の構造

酵素の一例として、唾液に含まれるアミラーゼがあります。唾液に含まれるアミラーゼは、デンプンをグルコースとマルトースに分解します。もう一つの酵素はリパーゼです。脂肪を分解して、脂肪酸とグリセロールという小さな分子にしてくれます。

プロテアーゼは酵素の一種です。プロテアーゼは、他の酵素やタンパク質を分解してアミノ酸に戻す。ヌクレアーゼは、DNAやRNAを切断する酵素で、多くの場合、分子内の特定の場所で切断します。

酵素は、大きな化学物質を小さな化学物質に分解するだけではありません。酵素は、大きな化学物質をより小さな化学物質に分解するだけでなく、小さな化学物質をより大きな化学物質に組み立てるなど、さまざまな化学的作業を行っています。下の分類は主な種類を示しています。

生化学者は酵素の絵を描いて、視覚的な補助や地図として使うことが多い。酵素の中には何百、何千もの原子が含まれている可能性があるので、これは難しい。酵素の中には何百、何千もの原子が含まれているので、生化学者はこれほど詳細に描くことはできません。その代わりに、酵素の絵としてリボンモデルを使うのです。リボンモデルは、すべての原子を描かなくても、酵素の形を示すことができる。

ほとんどの酵素は、温度とpHがちょうどよくないと働きません。哺乳類の場合、適切な温度は通常約37^o度（体温）です。また、適切なpHは大きく異なります。ペプシンは、pHが約1.5のときに最も効果を発揮する酵素の一例です。

酵素をある温度以上に加熱すると、酵素は永久に破壊される。酵素はプロテアーゼによって分解され、化学物質は再び使用されることになる。

化学物質の中には、酵素の働きをより良くするものがあります。これは活性化剤と呼ばれています。時には化学物質が酵素の働きを鈍らせたり、全く働かなくしてしまうこともあります。これは阻害剤と呼ばれています。ほとんどの薬は、体内の酵素の働きを速めたり遅めたりする化学物質である。

ロック＆キーモデル

1958年、ダニエル・コシュランドは、ロック＆キーモデルの修正を提案した。酵素はどちらかというと柔軟な構造をしているので、基質との相互作用によって活性部位の形が変わります。その結果、基質は単に硬い活性部位に結合するだけではない。活性部位のアミノ酸側鎖は、酵素が触媒作用を発揮できるような位置に曲げられる。グリコシダーゼなどでは、基質の分子も活性部位に入るとわずかに形を変えることがある。

ロック＆キーモデル

1958年、ダニエル・コシュランドは、ロック＆キーモデルの修正を提案した。酵素はどちらかというと柔軟な構造をしているので、基質との相互作用によって活性部位の形が変わります。その結果、基質は単に硬い活性部位に結合するだけではない。活性部位のアミノ酸側鎖は、酵素が触媒作用を発揮できるような位置に曲げられる。グリコシダーゼなどでは、基質の分子も活性部位に入るとわずかに形を変えることがある。

機能

酵素反応の一般式は次のとおりです。

基質＋酵素→基質：酵素→製品：酵素→製品＋酵素

酵素は、基質と中間的な複合体を形成することで、反応の活性化エネルギーを低下させる。この複合体を「酵素-基質複合体」と呼ぶ。

例えば、基質であるスクロースの400倍の大きさを持つスクラーゼは、スクロースを構成する糖であるグルコースとフルクトースに分解する。スクラーゼはスクロースを曲げ、グルコースとフルクトースの間の結合を緊張させる。水分子も加わって、ほんの一瞬で切断される。酵素にはこのような大きな特徴があります。

1. 触媒作用があります。一般的に反応速度を100億倍にすることができる。^p39酵素自体は反応によって変化しない。
2. 酵素は微量で効果を発揮する。1つの酵素分子が1分間に1000分子の基質を変換することもあれば、1分間に300万分子を変換することも知られている。^p39
3. 酵素は非常に特異的である。1つの酵素は、基質が可能な数多くの反応のうちの1つだけを実行します。

酵素活性の制御

細胞内の酵素活性を制御する方法は、大きく分けて5つあります。

1. 酵素の生産量（酵素遺伝子の転写と翻訳）は、細胞の環境変化に応じて増加または減少する。このような遺伝子制御を「酵素誘導・阻害」という。例えば、ペニシリンなどの抗生物質に耐性のある細菌では、ペニシリンの分子を加水分解する酵素が誘導される。
2. 酵素は異なる細胞区画で発生することがある。例えば、脂肪酸は、細胞質、小胞体、ゴルジ体で1組の酵素によって合成されます。その後、ミトコンドリアでエネルギー源として別の酵素群によって利用される。
3. 酵素は、その生成物によって制御されることがあります。例えば、最終生成物が経路の最初の酵素の1つを阻害することがよくあります。このような調節機構は負のフィードバックと呼ばれ、最終生成物の生成量がそれ自身の濃度によって調節されるからである。これにより、細胞が酵素を作りすぎてしまうのを防ぐことができる。酵素の働きを制御することで、生体内の環境を安定的に保つことができるのである。
4. 酵素は、製造後に修飾されることで調節することができる。その一例が、ポリペプチド鎖の切断である。消化器系プロテアーゼであるキモトリプシンは、膵臓で不活性化された状態で生産され、この状態で胃に運ばれて活性化される。これにより、酵素が消化管に入る前に膵臓や他の組織を消化するのを止めることができる。このような不活性な酵素の前駆体はザイモジェンと呼ばれる。
5. 酵素の中には、異なる環境（例えば、高pHから低pH）に移動すると活性化するものがある。例えば、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンは、形状が変化することで活性化される。これは、宿主細胞のライソゾーム内で発生する酸性の環境が原因である。

機能について

酵素反応の一般式は次のとおりです。

基質＋酵素→基質：酵素→製品：酵素→製品＋酵素

酵素は、基質と中間的な複合体を形成することで、反応の活性化エネルギーを低下させる。この複合体を「酵素-基質複合体」と呼ぶ。

例えば、基質であるスクロースの400倍の大きさを持つスクラーゼは、スクロースを構成する糖であるグルコースとフルクトースに分解する。スクラーゼはスクロースを曲げ、グルコースとフルクトースの間の結合を緊張させます。水分子も加わって、ほんの一瞬で切断される。酵素にはこのような大きな特徴があります。

1. 触媒作用があります。一般的に反応速度を100億倍にすることができる。^p39酵素自体は反応によって変化しない。
2. 酵素は微量で効果を発揮する。1つの酵素分子が1分間に1000分子の基質を変換することもあれば、1分間に300万分子を変換することも知られている。^p39
3. 酵素は非常に特異的である。1つの酵素は、基質が可能な数多くの反応のうちの1つだけを実行します。

酵素活性の制御

細胞内の酵素活性を制御する方法は、大きく分けて5つあります。

1. 酵素の生産量（酵素遺伝子の転写と翻訳）は、細胞の環境変化に応じて増加または減少する。このような遺伝子制御を「酵素誘導・阻害」という。例えば、ペニシリンなどの抗生物質に耐性のある細菌では、ペニシリンの分子を加水分解する酵素が誘導される。
2. 酵素は異なる細胞区画で発生することがある。例えば、脂肪酸は、細胞質、小胞体、ゴルジ体で1組の酵素によって合成されます。その後、ミトコンドリアでエネルギー源として別の酵素群によって利用される。
3. 酵素は、その生成物によって制御されることがあります。例えば、最終生成物が経路の最初の酵素の1つを阻害することがよくあります。このような調節機構は負のフィードバックと呼ばれ、最終生成物の生成量がそれ自身の濃度によって調節されるからである。これにより、細胞が酵素を作りすぎてしまうのを防ぐことができる。酵素の働きを制御することで、生体内の環境を安定的に保つことができるのである。
4. 酵素は、製造後に修飾されることで調節することができる。その一例が、ポリペプチド鎖の切断である。消化器系プロテアーゼであるキモトリプシンは、膵臓で不活性化された状態で生産され、この状態で胃に運ばれて活性化される。これにより、酵素が消化管に入る前に膵臓や他の組織を消化するのを止めることができる。このような不活性な酵素の前駆体はザイモジェンと呼ばれる。
5. 酵素の中には、異なる環境（例えば、高pHから低pH）に移動すると活性化するものがある。例えば、インフルエンザウイルスのヘマグルチニンは、形状が変化することで活性化される。これは、宿主細胞のライソゾーム内で発生する酸性の環境が原因である。

酵素阻害剤

酵素阻害剤

変性

変性

コファクタ

コファクタ

分類

酵素は、国際生化学連合によって分類されています。その酵素委員会は、既知のすべての酵素を6つのクラスに分類しています。

1. オキシド還元酵素：電子の移動を触媒する
2. トランスフェラーゼ：ある分子から別の分子に官能基を移動させる
3. ハイドロラーゼ：-OH（ヒドロキシル）基の付加
4. リアーゼ：化学結合を分割し、しばしば二重結合や環構造を付加する。
5. イソメラーゼ。A -> B (BはAの異性体)
6. リガーゼ：2つの大きな分子を結合する。Ab + C -> A-C + b

個々の酵素には4桁の番号が付けられ、データベースの中で分類されます。 ^p145

分類

酵素は、国際生化学連合によって分類されています。その酵素委員会は、既知のすべての酵素を6つのクラスに分類しています。

1. オキシド還元酵素：電子の移動を触媒する
2. トランスフェラーゼ：ある分子から別の分子に官能基を移動させる
3. ハイドロラーゼ：-OH（ヒドロキシル）基の付加
4. リアーゼ：化学結合を分割し、しばしば二重結合や環構造を付加する。
5. イソメラーゼ。A -> B (BはAの異性体)
6. リガーゼ：2つの大きな分子を結合する。Ab + C -> A-C + b

個々の酵素には4桁の番号が付けられ、データベースの中で分類されます。 ^p145

酵素の用途

酵素は市販されています。

• 離乳食作り - 赤ちゃんのための消化前の食べ物
• チョコレートのセンターを柔らかくする
• biological washing powder - プロテアーゼ酵素を含み、汚れを分解します。大きくて溶けない分子を小さくて溶ける分子に分解します。低い温度で働くので、必要なエネルギーが少なくて済む（サーモスタブル）

酵素の用途

酵素は市販されています。

• 離乳食作り - 赤ちゃんのための消化前の食べ物
• チョコレートのセンターを柔らかくする
• biological washing powder - プロテアーゼ酵素を含み、汚れを分解します。大きくて溶けない分子を小さくて溶ける分子に分解します。低い温度で働くので、必要なエネルギーが少なくて済む（サーモスタブル）

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